2010年5月--2015年10月 剑桥大学代谢科学研究所/医学科学研究所, 博士后研究科学家(Senior Research Associate)
陈儒明在David Ron 教授(英国皇家学会院士)实验室工作期间,主要研究内质网蛋白质错误折叠应激反应的工作原理和蛋白质折叠伴侣的结构功能,和合作者发现Actin能够与GADD34-PP1结合并组成新型的PP1磷酸酶蛋白质三聚体,并率先解析了GADD34-PP1-Actin蛋白质复合体的晶体结构,阐析该磷酸酶复合体在细胞蛋白质合成的调控机理。此后,陈儒明又和合作者也首次鉴定内质网的蛋白质折叠伴侣GRP78/BiP/HSP70的新型腺苷酰化并鉴定其修饰位点,并作为第一作者解析了GRP78高分辨率的蛋白质晶体结构(1.8埃)。部分研究成果均已发表在世界顶尖的综合生物学专业杂志eLife。
发表文章:
1. Preissler S, Rato C, Chen R, Antrobus R, Ding S, Fearnley IM & Ron D. Ampylation matches bip activity to client protein load in the endoplasmic reticulum. eLife 4: 10.7554/eLife.12621 (2015). (PMID: 26673894).
2. Chen R, Rato C, Yan Y, Crespillo-Casado A, Clarke HJ, Harding HP, Marciniak SJ, Read RJ and Ron D. 2015. G-actin provides substrate-specificity to eukaryotic initiation factor 2a holophosphatase. eLIFE 4:(10.7554/eLife.04871) (PMID: 25774600)
3. GRP78/BiP/Hsp70的高分辨率晶体结构(待发表)。
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